与α-螺旋相关的文献报道

相关文献

心气虚,则脉细;肺气虚,则皮寒;肝气虚,则气少;肾气虚,则泄利前后;脾气虚,则饮食不入。
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关于α-螺旋

α-螺旋是存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构(见图)。由于羊毛和皮革等工业的需要,英美科学家自20世纪30年代始就利用X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质,发现它们都有有规则的立体结构。50年代初,L.C.波林首先提出一种名为α-螺旋的结构模型,很好地解释了毛发等的X射线衍射图谱,自此α-螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。α-螺旋结构的主要特征为:①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为5.44埃;②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是:每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C=O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环,包含13个原子。因此,α-螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。50年代末60年代初,J.C.肯德鲁与M. ...

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